Las enzimas son moleculas de naturaleza proteica que catalizan o aceleran reacciones , En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moleculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en productos. Casi todos los procesos en las celulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
La cinetica enzimatica es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos
.
La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de accion de masas, que se deriva partiendo de los supuestos de difusion libre y colisión al azar. Sin embargo, muchos procesos bioquímicos o celulares se desvían significativamente de estas condiciones, a causa de fenómenos como el crwoding macromolecular, la separación de etapas entre enzima-sustrato-producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.No obstante, en estas situaciones se puede aplicar una cinética de Michaelis-Menten fractal.
La enzimas tiene una gran importancia por que sin ellas no se podrian dar las reacciones necesarias para la vida, ya que por si solar se darian en millones de años lo que hace muy dificil las formas de vida que conocemos actualmente.
En la célula las ez pueden encontrarse en el líquido
celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a
determinadas organelas (ej. Adheridas a las
mitocondrias).
Hay enzimas 100 % citoplasmáticas es decir que se
encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama
uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutámico-pirúvico
transaminasa) ó LDH (láctico deshidrogenasa).
Otras enzimas están en un cierto porcentaje en las
organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir
que son biloculadas, como la GOT (glutámico-pirúvico
transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en
mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en
citoplasma y 50% en mitocondria.
En las células somáticas normales, las actividades
catalíticas de las numerosas enzimas se mantienen muy
constantes, ya que existe un equilibrio entre la síntesis
y la degradación enzimática, pero constantemente
llegan al espacio extracelular pequeñísimas cantidades
de muchas enzimas intracelulares. En muchas
enfermedades orgánicas está aumentada la salida de
enzimas desde el interior celular, esto puede deberse
por un aumento de la permeabilidad de las membranas
celulares, o bien por disolución de la estructura celular.
De esta manera se originan modificaciones del nivel
enzimático en el plasma sanguíneo, de indudable valor
que ayudan a realizar un diagnóstico.
Variantes enzimáticas
Las enzimas se subdividen en 3 grupos:
1) Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la
enzima que le da características físico-químicas
(distinto pH, distinto Km, diferente acción de
inhibidores y activadores) e inmunológicas
diferentes, localización o lugares de origen
diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de
reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en
condiciones distintas. Las causas de estas
múltiples formas enzimáticas pueden ser 3:
La información genética para estas moléculas
enzimáticas están localizadas en distintos
genes. Por ejemplo la MDH tiene 3
isoenzimas que están codificadas en los
cromosomas 1, 4 y 6.
Cuando los monómeros constituyentes de una
ez (ez oligoméricas) están codificadas en
genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2
monómeros el M se encuentra en el
cromosoma 11 y el H se encuentra en el
cromosoma 12.
Mutaciones: hay genes que codifican para
ciertas ez que están predispuestos a mutar más
que otros. Por ejemplo la Glutámico
Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 50
formas diferentes, todas son normales, pero
difieren en algunos aminoácidos, estas
diferencias aminoacídicas se deben a
mutaciones puntuales.
2) Heteroenzimas: enzimas de función semejante,
específica de las diversas especies biológicas, por
ejemplo la LDH del hombre y del conejo.
3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas
genéticamente que solo aparecen en determinados
individuos de una misma especie. La mayoría de
las aloenzimas no conducen a las manifestaciones
patológicas. Sirven para caracterizar el tipo
bioquímico de un individuo. Por ejemplo hay
aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato
Deshidrogenasa y de la Pseudocolinestearasa.
Fundamentos clínicos
Hay otro concepto importante a la hora de hablar de enzimas y son las
coenzimas, que son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina,la tiamina y el acido folico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.
Concluimos entonces la importancia de las enzimas en las reacciones de un cuerpo vivo y lo fundamental de ellas en nuestra educacion en salud.
http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/enzimas.pdf
catedra de bioquimica Unne universidad del nordeste argentina
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